Метою роботи було визначення особливостей структурної організації протеїнів ORF2 та ORF3 відкритих рамок зчитування вірусу імунодефіциту великої рогатої худоби (ВІ ВРХ). За допомогою програми ATGpr, яка дозволяє ефективне передбачення кодонів ініціації трансляції з точністю до нуклеотида, визначено ORFs для двох ізолятів ВІ ВРХ з повним геномом. Для передбачення, аналізу вторинної структури та функції протеїнів використовували програму Phyre2. Для пошуку фрагментів протеїнів в неупорядкованому, або нативно-розгорнутому, стані використовували програму PONDR-FIT. Аналіз амінокислотного складу протеїнів ORF2 та ORF3 ізолятів ВІ ВРХ щодо наявності неполярних, полярних, ароматичних, гідрофобних амінокислотних залишків проведено за допомогою програми PSIPRED. Моделі просторової структури протеїнів отримано за допомогою сервера I-TASSER. Для протеїну ORF3 передбачено 14 % α спіралей, 17 % β тяжів, 43 % неупорядкованої структури. Для поліпротеїну Gag, який транслюється з відкритої рамки зчитування ORF2, визначено 37 % α спіралей, 0 % β тяжів, 41 % неупорядкованої структури. Розподіл заряджених амінокислотних залишків характеризує поверхневі властивості протеїнів. Для протеїну ORF2 їхня кількість сягає 23,9 %. Кількість Arg становить 5,2 %, Lys — 8,0 %, Glu — 7,3 %, Asp — 3,4 %. Загальна кількість заряджених амінокислотних залишків ORF3 становить 23,3 %. Кількість Arg становить 12,6 %, Lys — 4,9 %, Glu — 1,9 %, Asp — 3,9 %. З п’яти ORFs для двох ізолятів ВІ ВРХ тільки дві ORFs збігаються за довжиною нуклеотидів (та, отже, відповідних протеїнів). Протеїн ORF3 відноситься до внутрішньо неупорядкованих протеїнів, які не можуть бути стабільно складеними в унікальній тривимірній структурі за фізіологічних умов, а поліпротеїн Gag, який транслюється з ORF2, — до класу повністю структурованих протеїнів. Вторинна структура обох протеїнів демонструє наявність α спіралей
Ключові слова: поліпротеїн Gag, Lentivirus, Retroviridae
Malmquist W. A., Van der Maaten M. J., Boothe A. D. Isolation, immunodiffusion, immunofluorescence, and electron microscopy of a syncytial virus of lymphosarcomatous and apparently normal cattle. Cancer Research. 1969. Vol. 29, No 1. P. 188–200. URL: https://aacrjournals.org/cancerres/article/29/1/188/477078/Isolation-Immunodiffusion-Immunofluorescence-and.
Passos-Castilho A. M., Marchand C., Archambault D. B23/nucleophosmin interacts with bovine immunodeficiency virus Rev protein and facilitates viral replication. Virology. 2018. Vol. 515. P. 158–164. DOI: https://doi.org/10.1016/j.virol.2017.12.021.
Zhang S. et al. Immune suppression in calves with bovine immunodeficiency virus. Clinical and Diagnostic Laboratory Immunology. 1997. Vol. 4. P. 232-235. DOI: https://doi.org/10.1128/cdli.4.2.232-235.1997.
Bhatia S., Patil S., Sood R. Bovine immunodeficiency virus: a lentiviral infection. Indian Journal of Virology. 2013. Vol. 24, No 3. Р. 332–341. DOI: https://doi.org/10.1007/s13337-013-0165-9.
Rodrigues A. P. S. et al. Molecular detection of bovine immunodeficiency virus (BIV) in bovines from the state of Minas Gerais, Brazil. Arguivo Brasileiro de Medicina Veterinaria e Zootecnia. 2019. Vol. 71, No 2. Р. 711–714. DOI: https://doi.org/10.1590/1678-4162-10495.
Gonzalez-Fernandez V. D. et al. First evidence of bovine immunodeficiency virus infection in Mexican cattle. Transboundary and Emerging Diseases. 2020. Vol. 67, No 5. Р. 1768–1775. DOI: https://doi.org/10.1111/tbed.13530.
Keshavarz H., Mohammadi A., Morovati S. Evidence of bovine immunodeficiency virus: a molecular survey in water buffalo populations of Iran. Veterinary Medicine and Science. 2022. Vol. 8. P. 2167–2172. DOI: https://doi.org/10.1002/vms3.872.
Gradil C. M. et al. Detection of bovine immunodeficiency virus DNA in the blood and semen of experimentally infected bulls. Veterinary Medicine. 1999. Vol. 70. P. 21–31. DOI: https://doi.org/10.1016/s0378-1135(99)00130-3.
Garvey K. J. et al. Nucleotide sequences and genome organization of biologically active proviruses of the bovine immunodeficiency-like virus. Virology. 1990. Vol. 175, No 2. P. 391–409. DOI: https://doi.org/10.1016/0042-6822(90)90424-p.
Chou P. Y., Fasman G. D. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence. Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. 1978. Vol. 47. P. 45–48. DOI: https://doi.org/10.1002/9780470122921.ch2.
Tompa P. Intrinsically unstructured proteins. Trends in Biochemical Sciences. 2002. Vol. 27, No 10. P. 527–533. DOI: https://doi.org/10.1016/s0968-0004(02)02169-2.
Uversky V. Functional roles of transiently and intrinsically disordered regions within proteins. FEBS Journal. 2015. Vol. 282, No 7. Р. 1182–1189. DOI: https://doi.org/10.1111/febs.13202.
Brocca S. et al. Liquid-liquid phase separation by intrinsically disordered protein regions of viruses: roles in viral life cycle and control of virus-host interactions. International Journal of Molecular Sciences. 2020. Vol. 21, No 23. Р. 9045–9075. DOI: https://doi.org/10.3390/ijms21239045.
Liu B. et al. Evidence for the antisense transcription in the proviral R29-127 strain of bovine immunodeficiency virus. Sinica. 2015. Vol. 30, No 3. Р. 224–227. DOI: https://doi.org/10.1007/s12250-015-3559-6.
Rasmussen M. H. et al. Antisense transcription in gammaretroviruses as a mechanism of insertional activation of host genes. Journal of Virology. 2010. Vol. 84, No 8. Р. 3780–3788. DOI: https://doi.org/10.1128/jvi.02088-09.
Hall T. A. BioEdit: A user-friendly biological sequence alignment editor and analysis program for Windows 95/98/NT. Nucleic Acids Symposium Series. 1999. Vol. 41. P. 95–98.
Yang J., Zhang Y. I-TASSER server: new development for protein structure and function predictions. Nucleic Acids Research. 2015. Vol. 43, No W1. P. W174–W181. DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkv342.
Kelley L. A. et al. The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nature Protocols. 2015. Vol. 10, No 6. P. 846–858. DOI: https://doi.org/10.1038/nprot.2015.053.
Ovejero C. A., González S. A., Affranchino J. L. The conserved Tyr176/Leu177 motif in the α-helix 9 of the feline immunodeficiency virus capsid protein is critical for Gag particle assembly. Viruses. 2019. Vol. 11, No 9. P. 816. DOI: https://doi.org/10.3390/v11090816.
Garbitt-Hirst R., Kenney S. P., Parent L. J. Genetic evidence for a connection between Rous sarcoma virus Gag nuclear trafficking and genomic RNA packaging. Journal of Virology. 2009. Vol. 83, No 13. P. 6790–6797. DOI: https://doi.org/10.1128/jvi.00101-09.
Marie V., Gordon M. L. The HIV-1 Gag protein displays extensive functional and structural roles in virus replication and infectivity. International Journal of Molecular Sciences. 2022. Vol. 23, No 14. P. 7569. DOI: https://doi.org/10.3390/ijms23147569.
Zheng W. et al. Conserved interaction of lentiviral vif molecules with HIV-1 Gag and differential effects of species-specific vif on virus production. Journal of Virology. 2017. Vol. 91, No 7. P. e00064-17. DOI: https://doi.org/10.1128/jvi.00064-17.
